SlideShare uma empresa Scribd logo
1 de 80
Baixar para ler offline
PROTEIN & BIẾN ĐỔI SINH HÓA
Ở THỊT, CÁ
ACID AMIN
THỦY PHÂN và TỔNG HỢP
ĐỊNH NGHĨA
 Protein bắt nguồn từ “proteios” của ngƣời Hy Lạp có nghĩa là
“Primary”
 Là bộ khung trong hệ thống sinh vật học tạo ra cấu trúc và
duy trì sự sống cho tế bào
 Là polymers của các amino acid
 Protein = polypeptide + ( cofactors, coenzyme, nhóm
prosthestic . . . )
 Polypeptide: các amino acid liên kết với nhau bằng liên kết
cộng hóa trị
 Cofactor: không có chứa nhóm amino acid trong thành phần.
VD: ion kim loại Zn2+ trong carboxypeptidase
 Coenzyme: các cofactor hữu cơ. VD: nucleotide trong lactate
dehydrogenase
 Nhóm prosthestic: các cofactor liên kết với nhau bằng liên kết
cộng hóa trị VD: heme trong hemoglobin
 Chủ yếu tạo cho thực phẩm có giá
trị dinh dƣỡng cao
 Là chất tạo hình tạo kết cấu quan
trọng
 Protein có thể tƣơng tác với nƣớc
và dƣới tác dụng của nhiệt độ
protein có thể thay đổi tính chất,
trạng thái để tạo hình tạo dáng, tạo
kết cấu cho sản phẩm
 Protein có thể tƣơng tác với nhau,
với nƣớc, với gluxit, với lipid để tạo
ra độ đặc, độ dẻo, độ trong, độ tạo
bọt, độ xốp cho sản phẩm
Ứng dụng protein trong thực phẩm
Tạo gel: Protein cơ vân (giò lụa, xúc xích); Protein sữa (yaourt, phô
mai); Protein trứng (Conalbumin và ovalbumin có pI = 4,6, biến tính ở
57oC – 65oC và 72oC – 84oC )
Tạo kết cấu và tạo hình sản phẩm: Đông tụ nhiệt và tạo màng mỏng
(gelatin tạo liên kết hidro thuận nghịch)
Tạo sợi: Protein biến tính, duỗi ra, sau đó sắp xếp theo một trục gọi là
kéo sợi
Ép đùn nhiệt dẻo: xúc xích, gluten bánh que
Tạo bột nhão: gluten bột mì
PHÂN LOẠI PROTEIN
 Dựa vào tính đồng thể
 Homoprotein: protein chỉ do acid amin tạo nên
 Heteroprotein: hợp chất của protein với các hợp chất
phi protein
 Dựa vào chức năng
 Protein cấu trúc
 Protein sinh học
 Protein thực phẩm
PROTEIN TRONG THỰC PHẨM
 Ngon
 Dễ tiêu hóa
 Không độc tố
 Thuận lợi về mặt kinh tế
Acid amine
PROTEIN TRONG THỰC ĐƠN
HẰNG NGÀY
 Có 9 trong 20 amino acid cần có trong khẩu phần
ăn hằng ngày
 Đó là các amino acid cần thiết bao gồm
 Protein là nguồn Nitơ chủ yếu trong khẩu phần ăn
hằng ngày
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Methionine
Phenylalanine
Threonine
Tryptophan
Valine
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
CẤU TRÖC CỦA PROTEIN VÀ
CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
 Cấu trúc: Protein là polymer của amino acid
 Các amino acid tham gia trong liên kết peptide
là 2 gốc amino và carboxylic acid
 Cacbon α là C có gắn nhóm chức năng
CẤU TRÖC LẬP THỂ CỦA CÁC
NHÓM AMINO ACID
 Các amino acid có tính
bất đối xứng
 Có một nguyên tử
cacbon bất đối xứng
 Protein tự nhiên có
cấu tạo các amino acid
nằm bên trái
SỰ HÌNH THÀNH LIÊN KẾT PEPTIDE
SỰ HÌNH THÀNH CẦU NỐI DISULFIDE
 Hai phân tử cystein bị oxi hóa
 Hình thành liên kết giữa hai phân tử
C SH CSH
H2 H2
S CS
H2 H2
C
[ O ]
NHỮNG PHẢN ỨNG KHÁC
 Ninhydrin
 Ở bƣớc sóng 570nm, xuất hiện màu tím,
màu xanh dƣơng hoặc voilet
 Ở bƣớc sóng 440nm có màu vàng cho
proline
 Phenylisothiocyanate
 Dansyl cloride
CẤU TRÖC BẬC 1
α- Helix
α-helix và β-Sheet
α-helix và β-Sheet
CẤU TRÖC BẬC 3
CẤU TRÖC BẬC 4
SỰ HÕA TAN CỦA PROTEIN
 Hòa tan trong nƣớc
 Tƣơng tác protein và dung môi
 Liên kết hydro, lƣỡng cực, ion
 Phụ thuộc vào
 pH
 Lực ion
 Loại dung môi
 Nhiệt độ
SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN
 Khái niệm:
 Biến đổi về hình thể, cấu tạo cơ
bản của phân tử protein
 Mất hoạt tính sinh học và chức
năng tự nhiên
 Mạch polypeptide sắp xếp hỗn
loạn
 Đặc điểm
 Không phá vỡ cấu trúc bậc 1,
chỉ phá vỡ cấu trúc bậc cao
 Sự biến tính phụ thuộc :
 Nhiệt độ
 Bề mặt biến đổi
 Thay đổi pH và nồng độ muối
 Mất nƣớc ở nhiệt độ thấp
 Sử dụng chất phụ gia
 Một số yếu tố chống lại sự biến tính
 Ion kim loại VD Ca2+
 Sự solvat hóa
 Kết hợp với các chất khác VD glucoprotein,
lipoprotein
SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN
Sự biến tính
 Các biện pháp vật lý
 Gia công cơ học:
 Nghiền cắt: tạo bề mặt lớn, tăng khả năng hấp phụ, tạo bọt
 Đồng hóa: dƣới tác dụng lực cắt tăng khả năng nhũ hóa
 Tạo bột nhão, tạo sợi, ép đùn: các phân tử protein sắp xếp lại, tạo
các cầu nối disulfua
 Xử lí nhiệt
 Các độc tố có bản chất protein bị vô hoạt: antitrypsin trong đỗ tƣơng
 Vô hoạt enzyme: polyphenoloxidase, lipase
 Dễ tiêu hóa hơn do protein bị biến tính: ovalbumin , collagen ..
 Gia nhiệt ở nhiệt độ cao sinh ra khí H2S
KẾT QUẢ CỦA SỰ BIẾN TÍNH
 Mất đặc tính sinh học
 Giảm khả năng hòa tan
 Làm tăng độ nhớt
 LÀm tăng phản ứng kết hợp với các chất khác
 Dễ phản ứng thủy phân bằng các enzyme thủy
phân protein
 Enzyme và các chât ức chế protein bị mất hoạt tính
 Cải thiện mùi
 Mất các acid amin không bền: cystein, lysine hình
thành NH3, H2S
 Cải thiện khả năng tiêu hóa
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
ẢNH HƢỞNG CỦA pH
Hòa tan tối thiểu ở pI
Hòa tan tốt ở pH kềm
ẢNH HƢỞNG CỦA pH
SỰ BIẾN TÍNH DƢỚI TÁC
DỤNG CỦA NHIỆT ĐỘ
 Có thể làm biền tính gliadin, trứng, protein sữa
 Vẫn giữ hoạt tính của lipase, oxidase
 Phụ thuộc vào hàm lƣợng nƣớc
 Phụ thuộc vào các yếu tố khác: cầu nối disulfide, liên kết
ion . . .
 Trypsinogen 55
 Pepsinogen 60
 Lysozyme 72
 Myoglobin 79
 Soy glycinin 92
 Oat globulin 108
ẢNH HƢỞNG CỦA NHIỆT ĐỘ
TỚI PHẢN ỨNG CỦA ENZYME
CƠ CHẤT
CHẤT ỨC CHẾ
denaturation
V
T
SỰ THAY ĐỔI HẰNG SỐ ĐIỆN MÔI
 Giảm đối với các dung môi có
cực: alcol, aceton
 Tăng các tƣơng tác tĩnh điện
 Tƣơng tác kị nƣớc yếu hơn
 Biến tính thuận nghịch & không
thuận nghịch
SỰ BIẾN TÍNH CỦA
PROTEIN THỰC PHẨM
 Protein của thịt cá: colagel, potein tơ cơ,
TMAO
 Protein của trứng: Đánh trứng làm bánh,
lactoalbumin, ...
 Protein của sữa: Ca2+ + PO3- = Ca3(PO4)2
 Protein của lúa mì: glutenin trong quá trình
làm bột nhào & nƣớng
 Protein của đậu nành: Phản ứng thủy phân
bằng acid & bằng enzyme
SỰ BIẾN TÍNH CỦA
PROTEIN THỊT, CÁ
 Ảnh hƣởng của nhiệt độ
 Ảnh hƣởng của quá trình nghiền, xông khói
 Ảnh hƣởng của quá trình lạnh đông & trữ đông
 Ảnh hƣởng của quá trình dehydrat hóa và sấy
thăng hoa
 Ảnh hƣởng của sự giảm pH sau khi thú vật chết
PHẢN ỨNG OXI HÓA KHỬ
CỦA PROTEIN
 Phản ứng oxy hóa khử trong protein ngũ
cốc : Glutein
 Phản ứng oxi hóa khử của protein thịt:
Cystein
C SH CSH
H2 H2
S CS
H2 H2
C
[ O ]
PHẢN ỨNG THỦY PHÂN
CỦA PROTEIN
 Phản ứng thủy phân bằng enzyme
 Phản ứng thủy ohân bằng acid
 Ƣu điểm
 Sản phẩm có khả năng tiêu hóa cao
 Không tạo ra các sản phẩm phụ khó chịu
 Những thành phần phi protid không có ảnh hƣởng
đáng kể
 Nhƣợc điểm
 Tạo vị đắng
 Khắc phục
 Sự che phủ: bổ sung polyphotphat, gelatin
 Làm mất trung tâm hoạt động: giảm pH
 Tách những peptide gây đắng
 Ngăn chặn sự hình thành protein kỵ nƣớc
PHẢN ỨNG CỦA PROTEIN
VỚI CÁC CHẤT KHÁC
 Phản ứng với kim loại
 Phản ứng với phenol hình thành cầu
nối hidrogen, amide
C SH Cu SH
H2
H2
S CS
H2 H2
C Cu
C
CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
 Bắp thịt đƣợc cấu tạo từ 3 thành phần chính
 Cơ sọc: cơ của thịt nạc
 Cơ trơn: cơ cấu tạo của thành ruột và bao tử
 Cơ tim: cơ cấu tạo của thành trái tim
 Protein tơ cơ
 Myosine
 Actin
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
CẤU TRÖC CỦA CƠ
CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
Cơ vân
Cơ tim
Cơ trơn
Cơ thành ruột
CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
CẤUTẠOCỦACƠBẮP
CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
Pacemaker potential (SA node)
CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
MỀM DẺO CỦA CƠ BẮP KHI CO CƠ
PROTEIN LIÊN KẾT
 Là thành phần của màng bao cơ
 Collagen
 Màu trắng, không co giãn, gồm 3 sợi xoắn lại
 Tan trong nƣớc nóng thành gelatin
 Elastin
 Màu vàng, co giãn
 Khong tan trong nƣớc
THÀNH PHẦN HÓA HỌC
Meat % water %protein %fat
Beef 60 18 22
Pork 42 12 45
Turkey 58 20 20
Chicken 65 30 5
Fish 70 20 10
Milk 87 4 5
THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA THỊT
Thành phần Cá fillet Thịt bò
Protein 28 20
Lipid 67 3
Carbohydrate <0.5 1
Tro 15 1
Nƣớc 96 75
THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA CÁ VÀ
ĐỘNG VẬT CÓ VÖ
 Chất béo
 Hữu nhũ: 1- 2 nối đôi / 1 acid béo
 Cá: 5 – 6 nối đôi / 1 acid béo
 Protein
 Protein cấu tạo actin, myosin, actomyosin, tropomyposin
 Tan trong muối trung tính có nồng độ > 0.5M, lực ion cao
 Protein tƣơng cơ: myoalbumin, glubulin, enzyme
 Hòa tan trong muối trun tính có lực ion thấp < 0.5M
 Protein mô liên kết là collagen, elastin
 Các chất tan chứa nitơ phi protein là các chất dễ bay hơi:
amoniac, TMAO, creatin,. . .
SỰ KHÁC NHAU CỦA CƠ THỊT
VÀ CƠ CÁ
 Hàm lƣợng mô liên kết: cá 10%, ĐV: 17%
 Nhiệt độ gelatin hóa của collagen cá thấp hơn thịt
 Chiều dài của sợi cơ ở cá ngắn và mỏng hơn so
với ĐV
 Protein cá dễ bị biến tính bởi nhiệt và dễ thủy phân
hơn so với ĐV
 pH của cá sau khi chết khoảng 6.2 cao hơn so với
pH của ĐV
 Màu sắc: Cá: carotenoid, ĐV: hemoglobin
MÀUSẮCCỦATHỊT
KHỞI ĐẦU SỰ CO CƠ
SỰCOCƠ
SỰ CO CƠ
SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP THỊT
Thú hay cá chết
Tiết nhớt
Ngƣng tuần hoàn máu
Oxi cung cấp kém
Giảm thế oxi hóa khử
Hô hấp yếm khí ( 30 ATP) Glycogen tạo acid lactic
Giảm lƣợng ATP và
creatine photphat
pH giảm
Khởi đầu sự co cứng Biến tính protein Cathepsin phóng
thích & hoạt động
Phân cắt
protein
VSV phát triểnThoát nƣớc,
mất màu
Tích tụ chất chuyển hóa
Ngƣng tác động thực bào
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP CỦA THỊT
 Các trạng thái biến đổi cấu
trúc của cơ bắp
 Bắt đầu co cứng ( mềm mại )
 Co cứng ( dai ,cứng chắc )
 Sau co cứng ( mềm mại )
TRẠNG THÁI TIỀN CO CỨNG
 Các mô còn mềm
 Có sự hiện diện của creatine photphat và ATP
 Tiến trình đƣờng phân vẫn hoạt động bình thƣờng
 Thịt còn mềm mại
Brisket forms a more stable ring at a lower temperature than pork. This is
partly due to higher myoglobin levels in brisket, and perhaps the difference
in myoglobin chemistry. Also note the ring is darker where the meat dries
out earliest (typically on the edges cut across the grain)
TRẠNG THÁI CO CỨNG
 Năng lƣợng dự trữ giảm do
 ATP bắt đầu giảm
 Đầu của myosin không thể tách ra khỏi actin hình
thành actomyosin
 Ca2+ không đƣợc bơm trở về thể lƣới tƣơng cơ
 Bơm Na/K trong sợi dây thần kinh ngừng lại
 Ngƣng cung cấp thức ăn
 pH của cơ tiến dần đến pI
 Hô hấp yếm khí nên lƣợng ATP giảm ( 30 ATP )
 Kết quả: Co cứng
TRẠNG THÁI SAU CO CỨNG
 Là thời kỳ chín sinh hóa trong thịt và cá
 Cấu trúc thịt mềm mại trở lại
 Hƣơng vị và cấu trúc của sản phẩm đƣợc chấp nhận cao:
nem chua
 Nguyên nhân
 Enzyme thủy phân protein hoạt động mạnh sau khi thú chết
 Cathepsin tìm thấy trong lysosome hoạt động mạnh do pH
giảm
 Calpains tìm thấy chủ yếu trong sarcoplasm hoạt động mạnh
bởi ion Ca2+
 Các enzyme phân hủy cấu trúc protein làm cho thịt mềm
SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
 Đƣờng phân theo con đƣờng yếm khí
 Glycogen tạo ra acid lactic ( 30 ATP )
 Mức độ và tốc độ giảm pH ảnh hƣởng đến chất lƣợng của thịt
PSE DFDNORMAL
SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
pH cuối Kiểu giảm pH Tính chất thịt
6.0 – 6.5 Chậm, dần, dần Sậm màu
5.7 – 6.0 Chậm, dần, dần Hơi sậm màu
5.3 – 5.7 dần dần Bình thƣờng
5.3 – 5.6 Nhanh Hơi tái
5.0 Nhanh Tái, rỉ nƣớc
5.1 – 5.3 Nhanh Tái, rỉ nƣớc
 Điểm đẳng điện là điểm mà tại đó
protein trung hòa điện tích
 Ở trạng thái này, khả năng giữ nƣớc
là kém nhất nê thịt bị rỉ nƣớc mất màu
 pI của thịt heo là 5.1
 pH của thịt heo vừa giết mổ là 5.6
SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
TỐC ĐỘ VÀ MỨC ĐỘ GIẢM pH
 Cần tránh pH của thịt dƣới 5.3
 Tốc độ gảm pH phải dần dần
SLAUGHTERING PROCEDURE
 There are few factors to be consider on pre-slaughter handling of meat such as at the
farm,during transport,at the stockyard and also at abattoir.
 Moreover there are few factors to be consider for selection of animal for slaughtering
such as age of the animal,sex of the animal,size,degree of fatness and also health of
the animal.
 There are few steps in managing of animal prior to slaughter:fasting,relaxedanimal,
handling animals gently and also cleaning of animals
 Steps that are included in slaughtering is stunning,sticking,scalding and
scarping,removal of the head,evisceration,spiltting,post mortem inspection and also
chilling
 Actors that affect meat qualities are color,texture(tenderness),odour and also flavour.
 Meat should be handle properly so that it is safe to consume by people
 The uncooked meat should keep in refridgeratorso that it wont spoil easily
Meat color
 Meat color can be affected by the concentration of heme pigments like myglobin,
haemoglobin , their chemical states and the light- scattering properties of the
meat(Lawrie 2002)
 At high pH, the heme iron is predominantly in the ferrous state(Fe2+), while at low
pH accelerates ferrous iron conversion to the ferric state (Fe3+)
 Oxygen can bind to heme iron only if it is in the ferrous state(Fe2+)
 Water can bind to myglobin (Mb) only if the iron is in the ferrous form.
 Under low oxygen tension conditions, Mb exists in the purple colored, reduces form
(Fe2+). Exposed to oxygen for a short period of time, the central iron(Fe2+)
reversibly binds oxygen, producing oxymyglobin(MbO2), which is bright pink or red
 When exposed to O2 for a longer period of time, the central iron atom can lose an
electron (oxidized to Fe3+), producing metmyoglobin (MetMb), which is grey-brown
 Immediately post slaughter, the oxidized form can be reduced by endogenous
reducing systems in the meat, as long as reducing equivalents (NADH) are
available and the globin fraction is in its native state (undenatured).
 Over time, these reducing equivalents are depleted and the pigment is irreversibly
oxidized
-Reduction pH: ~7.0 to ~5.5 due to
anaerobic glycolysis (lactic acid
formation from glycogen in muscle)
-Rigor mortis (fiber contraction);
24-48 hr
-Relaxation of rigor (2-9 days)
Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt
SỰ BIẾN ĐỔI ATP SAU KHI CHẾT
 Chuyển glycogen
thành acid lactic
 ATPase sử dụng ATP
để chuyển hóa trong
chu trình đƣờng phân
 Creatin photphat giảm
do không tổng hợp
ADP thành ATP
Meat with an appreciable myoglobin concentration changes from red
to grey or greyish-brown when cooked. The brown pigments formed
during cooking may include
1 - denatured globin nicotinamide hemichromes,
2 - denatured myoglobin,
3 - Maillard reaction products,
4 - metmyochromogen and
5 - haematin di-imadazole complexes.
Cooking makes myofibrils
stronger. The longer we cook
myofibrils, the tougher they
get. Cooking cross-links the
proteins. If sarcomere length is short,
there is more cross-linking and cooked
sracomeres are very strong
SỰ BIẾN ĐỔI ATP SAU KHI CHẾT
THỜI GIAN CO CỨNG
 Thời gian co cứng là thời gian từ lúc
thú chết đến khi co cứng
 Thời gian co cứng bị ảnh hƣởng bởi:
 Enzyme tổng hợp và phân cắt ATP
 Lƣợng creatine photphat, ATP và
glycogen
 Thời gian co cứng kéo dài, pH giảm
từ từ và thấp nên chất lƣợng thịt tốt
SỰ BIẾN ĐỔI PROTEIN THỊT
SAU KHI CHẾT
 Protein cơ: sự hình thành actomyosin, thịt
sẽ dai
 Khả năng giữ nƣớc của protein thay đổi
 Giai đoạn tiền co cứng: bình thƣờng
 Giai đoạn co cứng: giảm
 Giai đoạn sau co cứng: Khả năng giữ nƣớc
tăng do có sự chuyển động của các ion làm
tăng điện tích trong protein tơ cơ
SỰ MỀM THỊT SAU CO CỨNG
 Thay đổi khả năng giữ nƣớc
 Gia tăng độ mềm thịt do liên kết với nitơ phi
protein không tan: peptide, acid amin
 Khi pH thấp, màng lipoprotein của lysozome
bị phá vỡ giải phóng ra cathepsins ( A, B, C,
D ) thủy phân protein ( pH tối thích = 4 )
 Có sự tham gia của dipeptidase
 Sự biến mất chất keo giữa các tơ cơ, có sự
hòa tan của Z - line
SỰ BIẾN ĐỔI THỊT DO VSV
 Khi thú sống khỏe mạnh, mô cơ là vô khuẩn
 Khi thú chết, sự thực bào ngừng lại, vi
khuẩn trong các hạch bạch huyết nhân ra
và lan tràn khắp mô cơ
 TMAO bị khử bởi VSV và phản ứng enzyme
thành TMA cho mùi tanh, biểu hiện sự hƣ
hỏng của cá

Mais conteúdo relacionado

Mais de Food chemistry-09.1800.1595

Công nghệ sản xuất nước giải khát có gas
Công nghệ sản xuất nước giải khát có gasCông nghệ sản xuất nước giải khát có gas
Công nghệ sản xuất nước giải khát có gasFood chemistry-09.1800.1595
 
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩm
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩmPhân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩm
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩmFood chemistry-09.1800.1595
 
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹo
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹoCông nghệ sản xuất đường, bánh kẹo
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹoFood chemistry-09.1800.1595
 
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viên
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viênđánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viên
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viênFood chemistry-09.1800.1595
 

Mais de Food chemistry-09.1800.1595 (20)

Hoa hoc thuc pham
Hoa hoc thuc phamHoa hoc thuc pham
Hoa hoc thuc pham
 
Food freezing
Food freezingFood freezing
Food freezing
 
Beer ingredients
Beer ingredientsBeer ingredients
Beer ingredients
 
Thực phẩm và bệnh lý
Thực phẩm và bệnh lýThực phẩm và bệnh lý
Thực phẩm và bệnh lý
 
Chế biến thịt đóng hộp
Chế biến thịt đóng hộpChế biến thịt đóng hộp
Chế biến thịt đóng hộp
 
Chemical changes in food during processing
Chemical changes in food during processingChemical changes in food during processing
Chemical changes in food during processing
 
Cong nghe san xuat duong mia
Cong nghe san xuat duong miaCong nghe san xuat duong mia
Cong nghe san xuat duong mia
 
Công nghệ sản xuất nước giải khát có gas
Công nghệ sản xuất nước giải khát có gasCông nghệ sản xuất nước giải khát có gas
Công nghệ sản xuất nước giải khát có gas
 
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩm
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩmPhân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩm
Phân tích đánh giá chất lượng một số loại thực phẩm
 
mau va mui vi thuc pham
mau va mui vi thuc phammau va mui vi thuc pham
mau va mui vi thuc pham
 
vitamin va khoang
vitamin va khoangvitamin va khoang
vitamin va khoang
 
lipid va bien doi sinh hoa
lipid va bien doi sinh hoalipid va bien doi sinh hoa
lipid va bien doi sinh hoa
 
glucid va bien doi sinh hoa
glucid va bien doi sinh hoaglucid va bien doi sinh hoa
glucid va bien doi sinh hoa
 
nuoc thuc pham
nuoc thuc phamnuoc thuc pham
nuoc thuc pham
 
Bao quan nong san
Bao quan nong sanBao quan nong san
Bao quan nong san
 
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹo
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹoCông nghệ sản xuất đường, bánh kẹo
Công nghệ sản xuất đường, bánh kẹo
 
Hóa Sinh thực phẩm đại cương
Hóa Sinh thực phẩm đại cươngHóa Sinh thực phẩm đại cương
Hóa Sinh thực phẩm đại cương
 
Chế biến thực phẩm đại cương
Chế biến thực phẩm đại cươngChế biến thực phẩm đại cương
Chế biến thực phẩm đại cương
 
Hóa sinh công nghiệp
Hóa sinh công nghiệpHóa sinh công nghiệp
Hóa sinh công nghiệp
 
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viên
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viênđánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viên
đánh giá cảm quan thực phẩm dành cho sinh viên
 

Protein & biến đổi sinh hóa ở thịt

  • 1. PROTEIN & BIẾN ĐỔI SINH HÓA Ở THỊT, CÁ
  • 3. THỦY PHÂN và TỔNG HỢP
  • 4. ĐỊNH NGHĨA  Protein bắt nguồn từ “proteios” của ngƣời Hy Lạp có nghĩa là “Primary”  Là bộ khung trong hệ thống sinh vật học tạo ra cấu trúc và duy trì sự sống cho tế bào  Là polymers của các amino acid  Protein = polypeptide + ( cofactors, coenzyme, nhóm prosthestic . . . )  Polypeptide: các amino acid liên kết với nhau bằng liên kết cộng hóa trị  Cofactor: không có chứa nhóm amino acid trong thành phần. VD: ion kim loại Zn2+ trong carboxypeptidase  Coenzyme: các cofactor hữu cơ. VD: nucleotide trong lactate dehydrogenase  Nhóm prosthestic: các cofactor liên kết với nhau bằng liên kết cộng hóa trị VD: heme trong hemoglobin
  • 5.  Chủ yếu tạo cho thực phẩm có giá trị dinh dƣỡng cao  Là chất tạo hình tạo kết cấu quan trọng  Protein có thể tƣơng tác với nƣớc và dƣới tác dụng của nhiệt độ protein có thể thay đổi tính chất, trạng thái để tạo hình tạo dáng, tạo kết cấu cho sản phẩm  Protein có thể tƣơng tác với nhau, với nƣớc, với gluxit, với lipid để tạo ra độ đặc, độ dẻo, độ trong, độ tạo bọt, độ xốp cho sản phẩm
  • 6. Ứng dụng protein trong thực phẩm Tạo gel: Protein cơ vân (giò lụa, xúc xích); Protein sữa (yaourt, phô mai); Protein trứng (Conalbumin và ovalbumin có pI = 4,6, biến tính ở 57oC – 65oC và 72oC – 84oC ) Tạo kết cấu và tạo hình sản phẩm: Đông tụ nhiệt và tạo màng mỏng (gelatin tạo liên kết hidro thuận nghịch) Tạo sợi: Protein biến tính, duỗi ra, sau đó sắp xếp theo một trục gọi là kéo sợi Ép đùn nhiệt dẻo: xúc xích, gluten bánh que Tạo bột nhão: gluten bột mì
  • 7. PHÂN LOẠI PROTEIN  Dựa vào tính đồng thể  Homoprotein: protein chỉ do acid amin tạo nên  Heteroprotein: hợp chất của protein với các hợp chất phi protein  Dựa vào chức năng  Protein cấu trúc  Protein sinh học  Protein thực phẩm
  • 8. PROTEIN TRONG THỰC PHẨM  Ngon  Dễ tiêu hóa  Không độc tố  Thuận lợi về mặt kinh tế
  • 10. PROTEIN TRONG THỰC ĐƠN HẰNG NGÀY  Có 9 trong 20 amino acid cần có trong khẩu phần ăn hằng ngày  Đó là các amino acid cần thiết bao gồm  Protein là nguồn Nitơ chủ yếu trong khẩu phần ăn hằng ngày Histidine Isoleucine Leucine Lysine Methionine Phenylalanine Threonine Tryptophan Valine
  • 12. CẤU TRÖC CỦA PROTEIN VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN  Cấu trúc: Protein là polymer của amino acid  Các amino acid tham gia trong liên kết peptide là 2 gốc amino và carboxylic acid  Cacbon α là C có gắn nhóm chức năng
  • 13. CẤU TRÖC LẬP THỂ CỦA CÁC NHÓM AMINO ACID  Các amino acid có tính bất đối xứng  Có một nguyên tử cacbon bất đối xứng  Protein tự nhiên có cấu tạo các amino acid nằm bên trái
  • 14. SỰ HÌNH THÀNH LIÊN KẾT PEPTIDE
  • 15. SỰ HÌNH THÀNH CẦU NỐI DISULFIDE  Hai phân tử cystein bị oxi hóa  Hình thành liên kết giữa hai phân tử C SH CSH H2 H2 S CS H2 H2 C [ O ]
  • 16. NHỮNG PHẢN ỨNG KHÁC  Ninhydrin  Ở bƣớc sóng 570nm, xuất hiện màu tím, màu xanh dƣơng hoặc voilet  Ở bƣớc sóng 440nm có màu vàng cho proline  Phenylisothiocyanate  Dansyl cloride
  • 23. SỰ HÕA TAN CỦA PROTEIN  Hòa tan trong nƣớc  Tƣơng tác protein và dung môi  Liên kết hydro, lƣỡng cực, ion  Phụ thuộc vào  pH  Lực ion  Loại dung môi  Nhiệt độ
  • 24. SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN  Khái niệm:  Biến đổi về hình thể, cấu tạo cơ bản của phân tử protein  Mất hoạt tính sinh học và chức năng tự nhiên  Mạch polypeptide sắp xếp hỗn loạn  Đặc điểm  Không phá vỡ cấu trúc bậc 1, chỉ phá vỡ cấu trúc bậc cao
  • 25.  Sự biến tính phụ thuộc :  Nhiệt độ  Bề mặt biến đổi  Thay đổi pH và nồng độ muối  Mất nƣớc ở nhiệt độ thấp  Sử dụng chất phụ gia  Một số yếu tố chống lại sự biến tính  Ion kim loại VD Ca2+  Sự solvat hóa  Kết hợp với các chất khác VD glucoprotein, lipoprotein SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN
  • 26. Sự biến tính  Các biện pháp vật lý  Gia công cơ học:  Nghiền cắt: tạo bề mặt lớn, tăng khả năng hấp phụ, tạo bọt  Đồng hóa: dƣới tác dụng lực cắt tăng khả năng nhũ hóa  Tạo bột nhão, tạo sợi, ép đùn: các phân tử protein sắp xếp lại, tạo các cầu nối disulfua  Xử lí nhiệt  Các độc tố có bản chất protein bị vô hoạt: antitrypsin trong đỗ tƣơng  Vô hoạt enzyme: polyphenoloxidase, lipase  Dễ tiêu hóa hơn do protein bị biến tính: ovalbumin , collagen ..  Gia nhiệt ở nhiệt độ cao sinh ra khí H2S
  • 27. KẾT QUẢ CỦA SỰ BIẾN TÍNH  Mất đặc tính sinh học  Giảm khả năng hòa tan  Làm tăng độ nhớt  LÀm tăng phản ứng kết hợp với các chất khác  Dễ phản ứng thủy phân bằng các enzyme thủy phân protein  Enzyme và các chât ức chế protein bị mất hoạt tính  Cải thiện mùi  Mất các acid amin không bền: cystein, lysine hình thành NH3, H2S  Cải thiện khả năng tiêu hóa
  • 29. ẢNH HƢỞNG CỦA pH Hòa tan tối thiểu ở pI Hòa tan tốt ở pH kềm
  • 31. SỰ BIẾN TÍNH DƢỚI TÁC DỤNG CỦA NHIỆT ĐỘ  Có thể làm biền tính gliadin, trứng, protein sữa  Vẫn giữ hoạt tính của lipase, oxidase  Phụ thuộc vào hàm lƣợng nƣớc  Phụ thuộc vào các yếu tố khác: cầu nối disulfide, liên kết ion . . .  Trypsinogen 55  Pepsinogen 60  Lysozyme 72  Myoglobin 79  Soy glycinin 92  Oat globulin 108
  • 32. ẢNH HƢỞNG CỦA NHIỆT ĐỘ TỚI PHẢN ỨNG CỦA ENZYME CƠ CHẤT CHẤT ỨC CHẾ denaturation V T
  • 33. SỰ THAY ĐỔI HẰNG SỐ ĐIỆN MÔI  Giảm đối với các dung môi có cực: alcol, aceton  Tăng các tƣơng tác tĩnh điện  Tƣơng tác kị nƣớc yếu hơn  Biến tính thuận nghịch & không thuận nghịch
  • 34. SỰ BIẾN TÍNH CỦA PROTEIN THỰC PHẨM  Protein của thịt cá: colagel, potein tơ cơ, TMAO  Protein của trứng: Đánh trứng làm bánh, lactoalbumin, ...  Protein của sữa: Ca2+ + PO3- = Ca3(PO4)2  Protein của lúa mì: glutenin trong quá trình làm bột nhào & nƣớng  Protein của đậu nành: Phản ứng thủy phân bằng acid & bằng enzyme
  • 35. SỰ BIẾN TÍNH CỦA PROTEIN THỊT, CÁ  Ảnh hƣởng của nhiệt độ  Ảnh hƣởng của quá trình nghiền, xông khói  Ảnh hƣởng của quá trình lạnh đông & trữ đông  Ảnh hƣởng của quá trình dehydrat hóa và sấy thăng hoa  Ảnh hƣởng của sự giảm pH sau khi thú vật chết
  • 36. PHẢN ỨNG OXI HÓA KHỬ CỦA PROTEIN  Phản ứng oxy hóa khử trong protein ngũ cốc : Glutein  Phản ứng oxi hóa khử của protein thịt: Cystein C SH CSH H2 H2 S CS H2 H2 C [ O ]
  • 37. PHẢN ỨNG THỦY PHÂN CỦA PROTEIN  Phản ứng thủy phân bằng enzyme  Phản ứng thủy ohân bằng acid  Ƣu điểm  Sản phẩm có khả năng tiêu hóa cao  Không tạo ra các sản phẩm phụ khó chịu  Những thành phần phi protid không có ảnh hƣởng đáng kể  Nhƣợc điểm  Tạo vị đắng  Khắc phục  Sự che phủ: bổ sung polyphotphat, gelatin  Làm mất trung tâm hoạt động: giảm pH  Tách những peptide gây đắng  Ngăn chặn sự hình thành protein kỵ nƣớc
  • 38. PHẢN ỨNG CỦA PROTEIN VỚI CÁC CHẤT KHÁC  Phản ứng với kim loại  Phản ứng với phenol hình thành cầu nối hidrogen, amide C SH Cu SH H2 H2 S CS H2 H2 C Cu C
  • 39. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP  Bắp thịt đƣợc cấu tạo từ 3 thành phần chính  Cơ sọc: cơ của thịt nạc  Cơ trơn: cơ cấu tạo của thành ruột và bao tử  Cơ tim: cơ cấu tạo của thành trái tim  Protein tơ cơ  Myosine  Actin
  • 42. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP Cơ vân Cơ tim Cơ trơn Cơ thành ruột
  • 43. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
  • 45. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
  • 48. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
  • 49. MỀM DẺO CỦA CƠ BẮP KHI CO CƠ
  • 50. PROTEIN LIÊN KẾT  Là thành phần của màng bao cơ  Collagen  Màu trắng, không co giãn, gồm 3 sợi xoắn lại  Tan trong nƣớc nóng thành gelatin  Elastin  Màu vàng, co giãn  Khong tan trong nƣớc
  • 51. THÀNH PHẦN HÓA HỌC Meat % water %protein %fat Beef 60 18 22 Pork 42 12 45 Turkey 58 20 20 Chicken 65 30 5 Fish 70 20 10 Milk 87 4 5
  • 52. THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA THỊT Thành phần Cá fillet Thịt bò Protein 28 20 Lipid 67 3 Carbohydrate <0.5 1 Tro 15 1 Nƣớc 96 75
  • 53. THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA CÁ VÀ ĐỘNG VẬT CÓ VÖ  Chất béo  Hữu nhũ: 1- 2 nối đôi / 1 acid béo  Cá: 5 – 6 nối đôi / 1 acid béo  Protein  Protein cấu tạo actin, myosin, actomyosin, tropomyposin  Tan trong muối trung tính có nồng độ > 0.5M, lực ion cao  Protein tƣơng cơ: myoalbumin, glubulin, enzyme  Hòa tan trong muối trun tính có lực ion thấp < 0.5M  Protein mô liên kết là collagen, elastin  Các chất tan chứa nitơ phi protein là các chất dễ bay hơi: amoniac, TMAO, creatin,. . .
  • 54. SỰ KHÁC NHAU CỦA CƠ THỊT VÀ CƠ CÁ  Hàm lƣợng mô liên kết: cá 10%, ĐV: 17%  Nhiệt độ gelatin hóa của collagen cá thấp hơn thịt  Chiều dài của sợi cơ ở cá ngắn và mỏng hơn so với ĐV  Protein cá dễ bị biến tính bởi nhiệt và dễ thủy phân hơn so với ĐV  pH của cá sau khi chết khoảng 6.2 cao hơn so với pH của ĐV  Màu sắc: Cá: carotenoid, ĐV: hemoglobin
  • 59. SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP THỊT Thú hay cá chết Tiết nhớt Ngƣng tuần hoàn máu Oxi cung cấp kém Giảm thế oxi hóa khử Hô hấp yếm khí ( 30 ATP) Glycogen tạo acid lactic Giảm lƣợng ATP và creatine photphat pH giảm Khởi đầu sự co cứng Biến tính protein Cathepsin phóng thích & hoạt động Phân cắt protein VSV phát triểnThoát nƣớc, mất màu Tích tụ chất chuyển hóa Ngƣng tác động thực bào
  • 61. SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP CỦA THỊT  Các trạng thái biến đổi cấu trúc của cơ bắp  Bắt đầu co cứng ( mềm mại )  Co cứng ( dai ,cứng chắc )  Sau co cứng ( mềm mại )
  • 62. TRẠNG THÁI TIỀN CO CỨNG  Các mô còn mềm  Có sự hiện diện của creatine photphat và ATP  Tiến trình đƣờng phân vẫn hoạt động bình thƣờng  Thịt còn mềm mại
  • 63. Brisket forms a more stable ring at a lower temperature than pork. This is partly due to higher myoglobin levels in brisket, and perhaps the difference in myoglobin chemistry. Also note the ring is darker where the meat dries out earliest (typically on the edges cut across the grain)
  • 64. TRẠNG THÁI CO CỨNG  Năng lƣợng dự trữ giảm do  ATP bắt đầu giảm  Đầu của myosin không thể tách ra khỏi actin hình thành actomyosin  Ca2+ không đƣợc bơm trở về thể lƣới tƣơng cơ  Bơm Na/K trong sợi dây thần kinh ngừng lại  Ngƣng cung cấp thức ăn  pH của cơ tiến dần đến pI  Hô hấp yếm khí nên lƣợng ATP giảm ( 30 ATP )  Kết quả: Co cứng
  • 65. TRẠNG THÁI SAU CO CỨNG  Là thời kỳ chín sinh hóa trong thịt và cá  Cấu trúc thịt mềm mại trở lại  Hƣơng vị và cấu trúc của sản phẩm đƣợc chấp nhận cao: nem chua  Nguyên nhân  Enzyme thủy phân protein hoạt động mạnh sau khi thú chết  Cathepsin tìm thấy trong lysosome hoạt động mạnh do pH giảm  Calpains tìm thấy chủ yếu trong sarcoplasm hoạt động mạnh bởi ion Ca2+  Các enzyme phân hủy cấu trúc protein làm cho thịt mềm
  • 66. SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM  Đƣờng phân theo con đƣờng yếm khí  Glycogen tạo ra acid lactic ( 30 ATP )  Mức độ và tốc độ giảm pH ảnh hƣởng đến chất lƣợng của thịt PSE DFDNORMAL
  • 67. SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM pH cuối Kiểu giảm pH Tính chất thịt 6.0 – 6.5 Chậm, dần, dần Sậm màu 5.7 – 6.0 Chậm, dần, dần Hơi sậm màu 5.3 – 5.7 dần dần Bình thƣờng 5.3 – 5.6 Nhanh Hơi tái 5.0 Nhanh Tái, rỉ nƣớc 5.1 – 5.3 Nhanh Tái, rỉ nƣớc
  • 68.  Điểm đẳng điện là điểm mà tại đó protein trung hòa điện tích  Ở trạng thái này, khả năng giữ nƣớc là kém nhất nê thịt bị rỉ nƣớc mất màu  pI của thịt heo là 5.1  pH của thịt heo vừa giết mổ là 5.6 SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
  • 69. TỐC ĐỘ VÀ MỨC ĐỘ GIẢM pH  Cần tránh pH của thịt dƣới 5.3  Tốc độ gảm pH phải dần dần
  • 70. SLAUGHTERING PROCEDURE  There are few factors to be consider on pre-slaughter handling of meat such as at the farm,during transport,at the stockyard and also at abattoir.  Moreover there are few factors to be consider for selection of animal for slaughtering such as age of the animal,sex of the animal,size,degree of fatness and also health of the animal.  There are few steps in managing of animal prior to slaughter:fasting,relaxedanimal, handling animals gently and also cleaning of animals  Steps that are included in slaughtering is stunning,sticking,scalding and scarping,removal of the head,evisceration,spiltting,post mortem inspection and also chilling  Actors that affect meat qualities are color,texture(tenderness),odour and also flavour.  Meat should be handle properly so that it is safe to consume by people  The uncooked meat should keep in refridgeratorso that it wont spoil easily
  • 71. Meat color  Meat color can be affected by the concentration of heme pigments like myglobin, haemoglobin , their chemical states and the light- scattering properties of the meat(Lawrie 2002)  At high pH, the heme iron is predominantly in the ferrous state(Fe2+), while at low pH accelerates ferrous iron conversion to the ferric state (Fe3+)  Oxygen can bind to heme iron only if it is in the ferrous state(Fe2+)  Water can bind to myglobin (Mb) only if the iron is in the ferrous form.  Under low oxygen tension conditions, Mb exists in the purple colored, reduces form (Fe2+). Exposed to oxygen for a short period of time, the central iron(Fe2+) reversibly binds oxygen, producing oxymyglobin(MbO2), which is bright pink or red  When exposed to O2 for a longer period of time, the central iron atom can lose an electron (oxidized to Fe3+), producing metmyoglobin (MetMb), which is grey-brown  Immediately post slaughter, the oxidized form can be reduced by endogenous reducing systems in the meat, as long as reducing equivalents (NADH) are available and the globin fraction is in its native state (undenatured).  Over time, these reducing equivalents are depleted and the pigment is irreversibly oxidized
  • 72. -Reduction pH: ~7.0 to ~5.5 due to anaerobic glycolysis (lactic acid formation from glycogen in muscle) -Rigor mortis (fiber contraction); 24-48 hr -Relaxation of rigor (2-9 days)
  • 74. SỰ BIẾN ĐỔI ATP SAU KHI CHẾT  Chuyển glycogen thành acid lactic  ATPase sử dụng ATP để chuyển hóa trong chu trình đƣờng phân  Creatin photphat giảm do không tổng hợp ADP thành ATP
  • 75. Meat with an appreciable myoglobin concentration changes from red to grey or greyish-brown when cooked. The brown pigments formed during cooking may include 1 - denatured globin nicotinamide hemichromes, 2 - denatured myoglobin, 3 - Maillard reaction products, 4 - metmyochromogen and 5 - haematin di-imadazole complexes. Cooking makes myofibrils stronger. The longer we cook myofibrils, the tougher they get. Cooking cross-links the proteins. If sarcomere length is short, there is more cross-linking and cooked sracomeres are very strong
  • 76. SỰ BIẾN ĐỔI ATP SAU KHI CHẾT
  • 77. THỜI GIAN CO CỨNG  Thời gian co cứng là thời gian từ lúc thú chết đến khi co cứng  Thời gian co cứng bị ảnh hƣởng bởi:  Enzyme tổng hợp và phân cắt ATP  Lƣợng creatine photphat, ATP và glycogen  Thời gian co cứng kéo dài, pH giảm từ từ và thấp nên chất lƣợng thịt tốt
  • 78. SỰ BIẾN ĐỔI PROTEIN THỊT SAU KHI CHẾT  Protein cơ: sự hình thành actomyosin, thịt sẽ dai  Khả năng giữ nƣớc của protein thay đổi  Giai đoạn tiền co cứng: bình thƣờng  Giai đoạn co cứng: giảm  Giai đoạn sau co cứng: Khả năng giữ nƣớc tăng do có sự chuyển động của các ion làm tăng điện tích trong protein tơ cơ
  • 79. SỰ MỀM THỊT SAU CO CỨNG  Thay đổi khả năng giữ nƣớc  Gia tăng độ mềm thịt do liên kết với nitơ phi protein không tan: peptide, acid amin  Khi pH thấp, màng lipoprotein của lysozome bị phá vỡ giải phóng ra cathepsins ( A, B, C, D ) thủy phân protein ( pH tối thích = 4 )  Có sự tham gia của dipeptidase  Sự biến mất chất keo giữa các tơ cơ, có sự hòa tan của Z - line
  • 80. SỰ BIẾN ĐỔI THỊT DO VSV  Khi thú sống khỏe mạnh, mô cơ là vô khuẩn  Khi thú chết, sự thực bào ngừng lại, vi khuẩn trong các hạch bạch huyết nhân ra và lan tràn khắp mô cơ  TMAO bị khử bởi VSV và phản ứng enzyme thành TMA cho mùi tanh, biểu hiện sự hƣ hỏng của cá