Bài giảng được xuất bản mong nhận được ý kiến đóng góp từ kinh nghiệm sản xuất thực tế như số liệu, các thông số nhà máy ... mà hoàn thiện hơn và là sổ tay cho mọi tân sinh viên mới ra trường bốt bỡ ngỡ trong công việc
Mọi ý kiến đóng góp gửi về ngconghoan2881985@gmail.com, cong6hoan@gmail.com
Số Điện thoại 0918001595
4. ĐỊNH NGHĨA
Protein bắt nguồn từ “proteios” của ngƣời Hy Lạp có nghĩa là
“Primary”
Là bộ khung trong hệ thống sinh vật học tạo ra cấu trúc và
duy trì sự sống cho tế bào
Là polymers của các amino acid
Protein = polypeptide + ( cofactors, coenzyme, nhóm
prosthestic . . . )
Polypeptide: các amino acid liên kết với nhau bằng liên kết
cộng hóa trị
Cofactor: không có chứa nhóm amino acid trong thành phần.
VD: ion kim loại Zn2+ trong carboxypeptidase
Coenzyme: các cofactor hữu cơ. VD: nucleotide trong lactate
dehydrogenase
Nhóm prosthestic: các cofactor liên kết với nhau bằng liên kết
cộng hóa trị VD: heme trong hemoglobin
5. Chủ yếu tạo cho thực phẩm có giá
trị dinh dƣỡng cao
Là chất tạo hình tạo kết cấu quan
trọng
Protein có thể tƣơng tác với nƣớc
và dƣới tác dụng của nhiệt độ
protein có thể thay đổi tính chất,
trạng thái để tạo hình tạo dáng, tạo
kết cấu cho sản phẩm
Protein có thể tƣơng tác với nhau,
với nƣớc, với gluxit, với lipid để tạo
ra độ đặc, độ dẻo, độ trong, độ tạo
bọt, độ xốp cho sản phẩm
6. Ứng dụng protein trong thực phẩm
Tạo gel: Protein cơ vân (giò lụa, xúc xích); Protein sữa (yaourt, phô
mai); Protein trứng (Conalbumin và ovalbumin có pI = 4,6, biến tính ở
57oC – 65oC và 72oC – 84oC )
Tạo kết cấu và tạo hình sản phẩm: Đông tụ nhiệt và tạo màng mỏng
(gelatin tạo liên kết hidro thuận nghịch)
Tạo sợi: Protein biến tính, duỗi ra, sau đó sắp xếp theo một trục gọi là
kéo sợi
Ép đùn nhiệt dẻo: xúc xích, gluten bánh que
Tạo bột nhão: gluten bột mì
7. PHÂN LOẠI PROTEIN
Dựa vào tính đồng thể
Homoprotein: protein chỉ do acid amin tạo nên
Heteroprotein: hợp chất của protein với các hợp chất
phi protein
Dựa vào chức năng
Protein cấu trúc
Protein sinh học
Protein thực phẩm
8. PROTEIN TRONG THỰC PHẨM
Ngon
Dễ tiêu hóa
Không độc tố
Thuận lợi về mặt kinh tế
10. PROTEIN TRONG THỰC ĐƠN
HẰNG NGÀY
Có 9 trong 20 amino acid cần có trong khẩu phần
ăn hằng ngày
Đó là các amino acid cần thiết bao gồm
Protein là nguồn Nitơ chủ yếu trong khẩu phần ăn
hằng ngày
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Methionine
Phenylalanine
Threonine
Tryptophan
Valine
12. CẤU TRÖC CỦA PROTEIN VÀ
CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
Cấu trúc: Protein là polymer của amino acid
Các amino acid tham gia trong liên kết peptide
là 2 gốc amino và carboxylic acid
Cacbon α là C có gắn nhóm chức năng
13. CẤU TRÖC LẬP THỂ CỦA CÁC
NHÓM AMINO ACID
Các amino acid có tính
bất đối xứng
Có một nguyên tử
cacbon bất đối xứng
Protein tự nhiên có
cấu tạo các amino acid
nằm bên trái
15. SỰ HÌNH THÀNH CẦU NỐI DISULFIDE
Hai phân tử cystein bị oxi hóa
Hình thành liên kết giữa hai phân tử
C SH CSH
H2 H2
S CS
H2 H2
C
[ O ]
16. NHỮNG PHẢN ỨNG KHÁC
Ninhydrin
Ở bƣớc sóng 570nm, xuất hiện màu tím,
màu xanh dƣơng hoặc voilet
Ở bƣớc sóng 440nm có màu vàng cho
proline
Phenylisothiocyanate
Dansyl cloride
23. SỰ HÕA TAN CỦA PROTEIN
Hòa tan trong nƣớc
Tƣơng tác protein và dung môi
Liên kết hydro, lƣỡng cực, ion
Phụ thuộc vào
pH
Lực ion
Loại dung môi
Nhiệt độ
24. SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN
Khái niệm:
Biến đổi về hình thể, cấu tạo cơ
bản của phân tử protein
Mất hoạt tính sinh học và chức
năng tự nhiên
Mạch polypeptide sắp xếp hỗn
loạn
Đặc điểm
Không phá vỡ cấu trúc bậc 1,
chỉ phá vỡ cấu trúc bậc cao
25. Sự biến tính phụ thuộc :
Nhiệt độ
Bề mặt biến đổi
Thay đổi pH và nồng độ muối
Mất nƣớc ở nhiệt độ thấp
Sử dụng chất phụ gia
Một số yếu tố chống lại sự biến tính
Ion kim loại VD Ca2+
Sự solvat hóa
Kết hợp với các chất khác VD glucoprotein,
lipoprotein
SỰ BIẾN TÍNH PROTEIN
26. Sự biến tính
Các biện pháp vật lý
Gia công cơ học:
Nghiền cắt: tạo bề mặt lớn, tăng khả năng hấp phụ, tạo bọt
Đồng hóa: dƣới tác dụng lực cắt tăng khả năng nhũ hóa
Tạo bột nhão, tạo sợi, ép đùn: các phân tử protein sắp xếp lại, tạo
các cầu nối disulfua
Xử lí nhiệt
Các độc tố có bản chất protein bị vô hoạt: antitrypsin trong đỗ tƣơng
Vô hoạt enzyme: polyphenoloxidase, lipase
Dễ tiêu hóa hơn do protein bị biến tính: ovalbumin , collagen ..
Gia nhiệt ở nhiệt độ cao sinh ra khí H2S
27. KẾT QUẢ CỦA SỰ BIẾN TÍNH
Mất đặc tính sinh học
Giảm khả năng hòa tan
Làm tăng độ nhớt
LÀm tăng phản ứng kết hợp với các chất khác
Dễ phản ứng thủy phân bằng các enzyme thủy
phân protein
Enzyme và các chât ức chế protein bị mất hoạt tính
Cải thiện mùi
Mất các acid amin không bền: cystein, lysine hình
thành NH3, H2S
Cải thiện khả năng tiêu hóa
29. ẢNH HƢỞNG CỦA pH
Hòa tan tối thiểu ở pI
Hòa tan tốt ở pH kềm
31. SỰ BIẾN TÍNH DƢỚI TÁC
DỤNG CỦA NHIỆT ĐỘ
Có thể làm biền tính gliadin, trứng, protein sữa
Vẫn giữ hoạt tính của lipase, oxidase
Phụ thuộc vào hàm lƣợng nƣớc
Phụ thuộc vào các yếu tố khác: cầu nối disulfide, liên kết
ion . . .
Trypsinogen 55
Pepsinogen 60
Lysozyme 72
Myoglobin 79
Soy glycinin 92
Oat globulin 108
32. ẢNH HƢỞNG CỦA NHIỆT ĐỘ
TỚI PHẢN ỨNG CỦA ENZYME
CƠ CHẤT
CHẤT ỨC CHẾ
denaturation
V
T
33. SỰ THAY ĐỔI HẰNG SỐ ĐIỆN MÔI
Giảm đối với các dung môi có
cực: alcol, aceton
Tăng các tƣơng tác tĩnh điện
Tƣơng tác kị nƣớc yếu hơn
Biến tính thuận nghịch & không
thuận nghịch
34. SỰ BIẾN TÍNH CỦA
PROTEIN THỰC PHẨM
Protein của thịt cá: colagel, potein tơ cơ,
TMAO
Protein của trứng: Đánh trứng làm bánh,
lactoalbumin, ...
Protein của sữa: Ca2+ + PO3- = Ca3(PO4)2
Protein của lúa mì: glutenin trong quá trình
làm bột nhào & nƣớng
Protein của đậu nành: Phản ứng thủy phân
bằng acid & bằng enzyme
35. SỰ BIẾN TÍNH CỦA
PROTEIN THỊT, CÁ
Ảnh hƣởng của nhiệt độ
Ảnh hƣởng của quá trình nghiền, xông khói
Ảnh hƣởng của quá trình lạnh đông & trữ đông
Ảnh hƣởng của quá trình dehydrat hóa và sấy
thăng hoa
Ảnh hƣởng của sự giảm pH sau khi thú vật chết
36. PHẢN ỨNG OXI HÓA KHỬ
CỦA PROTEIN
Phản ứng oxy hóa khử trong protein ngũ
cốc : Glutein
Phản ứng oxi hóa khử của protein thịt:
Cystein
C SH CSH
H2 H2
S CS
H2 H2
C
[ O ]
37. PHẢN ỨNG THỦY PHÂN
CỦA PROTEIN
Phản ứng thủy phân bằng enzyme
Phản ứng thủy ohân bằng acid
Ƣu điểm
Sản phẩm có khả năng tiêu hóa cao
Không tạo ra các sản phẩm phụ khó chịu
Những thành phần phi protid không có ảnh hƣởng
đáng kể
Nhƣợc điểm
Tạo vị đắng
Khắc phục
Sự che phủ: bổ sung polyphotphat, gelatin
Làm mất trung tâm hoạt động: giảm pH
Tách những peptide gây đắng
Ngăn chặn sự hình thành protein kỵ nƣớc
38. PHẢN ỨNG CỦA PROTEIN
VỚI CÁC CHẤT KHÁC
Phản ứng với kim loại
Phản ứng với phenol hình thành cầu
nối hidrogen, amide
C SH Cu SH
H2
H2
S CS
H2 H2
C Cu
C
39. CẤU TẠO CỦA CƠ BẮP
Bắp thịt đƣợc cấu tạo từ 3 thành phần chính
Cơ sọc: cơ của thịt nạc
Cơ trơn: cơ cấu tạo của thành ruột và bao tử
Cơ tim: cơ cấu tạo của thành trái tim
Protein tơ cơ
Myosine
Actin
50. PROTEIN LIÊN KẾT
Là thành phần của màng bao cơ
Collagen
Màu trắng, không co giãn, gồm 3 sợi xoắn lại
Tan trong nƣớc nóng thành gelatin
Elastin
Màu vàng, co giãn
Khong tan trong nƣớc
51. THÀNH PHẦN HÓA HỌC
Meat % water %protein %fat
Beef 60 18 22
Pork 42 12 45
Turkey 58 20 20
Chicken 65 30 5
Fish 70 20 10
Milk 87 4 5
52. THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA THỊT
Thành phần Cá fillet Thịt bò
Protein 28 20
Lipid 67 3
Carbohydrate <0.5 1
Tro 15 1
Nƣớc 96 75
53. THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA CÁ VÀ
ĐỘNG VẬT CÓ VÖ
Chất béo
Hữu nhũ: 1- 2 nối đôi / 1 acid béo
Cá: 5 – 6 nối đôi / 1 acid béo
Protein
Protein cấu tạo actin, myosin, actomyosin, tropomyposin
Tan trong muối trung tính có nồng độ > 0.5M, lực ion cao
Protein tƣơng cơ: myoalbumin, glubulin, enzyme
Hòa tan trong muối trun tính có lực ion thấp < 0.5M
Protein mô liên kết là collagen, elastin
Các chất tan chứa nitơ phi protein là các chất dễ bay hơi:
amoniac, TMAO, creatin,. . .
54. SỰ KHÁC NHAU CỦA CƠ THỊT
VÀ CƠ CÁ
Hàm lƣợng mô liên kết: cá 10%, ĐV: 17%
Nhiệt độ gelatin hóa của collagen cá thấp hơn thịt
Chiều dài của sợi cơ ở cá ngắn và mỏng hơn so
với ĐV
Protein cá dễ bị biến tính bởi nhiệt và dễ thủy phân
hơn so với ĐV
pH của cá sau khi chết khoảng 6.2 cao hơn so với
pH của ĐV
Màu sắc: Cá: carotenoid, ĐV: hemoglobin
59. SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP THỊT
Thú hay cá chết
Tiết nhớt
Ngƣng tuần hoàn máu
Oxi cung cấp kém
Giảm thế oxi hóa khử
Hô hấp yếm khí ( 30 ATP) Glycogen tạo acid lactic
Giảm lƣợng ATP và
creatine photphat
pH giảm
Khởi đầu sự co cứng Biến tính protein Cathepsin phóng
thích & hoạt động
Phân cắt
protein
VSV phát triểnThoát nƣớc,
mất màu
Tích tụ chất chuyển hóa
Ngƣng tác động thực bào
61. SỰ BIẾN ĐỔI CƠ BẮP CỦA THỊT
Các trạng thái biến đổi cấu
trúc của cơ bắp
Bắt đầu co cứng ( mềm mại )
Co cứng ( dai ,cứng chắc )
Sau co cứng ( mềm mại )
62. TRẠNG THÁI TIỀN CO CỨNG
Các mô còn mềm
Có sự hiện diện của creatine photphat và ATP
Tiến trình đƣờng phân vẫn hoạt động bình thƣờng
Thịt còn mềm mại
63. Brisket forms a more stable ring at a lower temperature than pork. This is
partly due to higher myoglobin levels in brisket, and perhaps the difference
in myoglobin chemistry. Also note the ring is darker where the meat dries
out earliest (typically on the edges cut across the grain)
64. TRẠNG THÁI CO CỨNG
Năng lƣợng dự trữ giảm do
ATP bắt đầu giảm
Đầu của myosin không thể tách ra khỏi actin hình
thành actomyosin
Ca2+ không đƣợc bơm trở về thể lƣới tƣơng cơ
Bơm Na/K trong sợi dây thần kinh ngừng lại
Ngƣng cung cấp thức ăn
pH của cơ tiến dần đến pI
Hô hấp yếm khí nên lƣợng ATP giảm ( 30 ATP )
Kết quả: Co cứng
65. TRẠNG THÁI SAU CO CỨNG
Là thời kỳ chín sinh hóa trong thịt và cá
Cấu trúc thịt mềm mại trở lại
Hƣơng vị và cấu trúc của sản phẩm đƣợc chấp nhận cao:
nem chua
Nguyên nhân
Enzyme thủy phân protein hoạt động mạnh sau khi thú chết
Cathepsin tìm thấy trong lysosome hoạt động mạnh do pH
giảm
Calpains tìm thấy chủ yếu trong sarcoplasm hoạt động mạnh
bởi ion Ca2+
Các enzyme phân hủy cấu trúc protein làm cho thịt mềm
66. SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
Đƣờng phân theo con đƣờng yếm khí
Glycogen tạo ra acid lactic ( 30 ATP )
Mức độ và tốc độ giảm pH ảnh hƣởng đến chất lƣợng của thịt
PSE DFDNORMAL
67. SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
pH cuối Kiểu giảm pH Tính chất thịt
6.0 – 6.5 Chậm, dần, dần Sậm màu
5.7 – 6.0 Chậm, dần, dần Hơi sậm màu
5.3 – 5.7 dần dần Bình thƣờng
5.3 – 5.6 Nhanh Hơi tái
5.0 Nhanh Tái, rỉ nƣớc
5.1 – 5.3 Nhanh Tái, rỉ nƣớc
68. Điểm đẳng điện là điểm mà tại đó
protein trung hòa điện tích
Ở trạng thái này, khả năng giữ nƣớc
là kém nhất nê thịt bị rỉ nƣớc mất màu
pI của thịt heo là 5.1
pH của thịt heo vừa giết mổ là 5.6
SỰ BIẾN ĐỔI KHI pH GIẢM
69. TỐC ĐỘ VÀ MỨC ĐỘ GIẢM pH
Cần tránh pH của thịt dƣới 5.3
Tốc độ gảm pH phải dần dần
70. SLAUGHTERING PROCEDURE
There are few factors to be consider on pre-slaughter handling of meat such as at the
farm,during transport,at the stockyard and also at abattoir.
Moreover there are few factors to be consider for selection of animal for slaughtering
such as age of the animal,sex of the animal,size,degree of fatness and also health of
the animal.
There are few steps in managing of animal prior to slaughter:fasting,relaxedanimal,
handling animals gently and also cleaning of animals
Steps that are included in slaughtering is stunning,sticking,scalding and
scarping,removal of the head,evisceration,spiltting,post mortem inspection and also
chilling
Actors that affect meat qualities are color,texture(tenderness),odour and also flavour.
Meat should be handle properly so that it is safe to consume by people
The uncooked meat should keep in refridgeratorso that it wont spoil easily
71. Meat color
Meat color can be affected by the concentration of heme pigments like myglobin,
haemoglobin , their chemical states and the light- scattering properties of the
meat(Lawrie 2002)
At high pH, the heme iron is predominantly in the ferrous state(Fe2+), while at low
pH accelerates ferrous iron conversion to the ferric state (Fe3+)
Oxygen can bind to heme iron only if it is in the ferrous state(Fe2+)
Water can bind to myglobin (Mb) only if the iron is in the ferrous form.
Under low oxygen tension conditions, Mb exists in the purple colored, reduces form
(Fe2+). Exposed to oxygen for a short period of time, the central iron(Fe2+)
reversibly binds oxygen, producing oxymyglobin(MbO2), which is bright pink or red
When exposed to O2 for a longer period of time, the central iron atom can lose an
electron (oxidized to Fe3+), producing metmyoglobin (MetMb), which is grey-brown
Immediately post slaughter, the oxidized form can be reduced by endogenous
reducing systems in the meat, as long as reducing equivalents (NADH) are
available and the globin fraction is in its native state (undenatured).
Over time, these reducing equivalents are depleted and the pigment is irreversibly
oxidized
72. -Reduction pH: ~7.0 to ~5.5 due to
anaerobic glycolysis (lactic acid
formation from glycogen in muscle)
-Rigor mortis (fiber contraction);
24-48 hr
-Relaxation of rigor (2-9 days)
74. SỰ BIẾN ĐỔI ATP SAU KHI CHẾT
Chuyển glycogen
thành acid lactic
ATPase sử dụng ATP
để chuyển hóa trong
chu trình đƣờng phân
Creatin photphat giảm
do không tổng hợp
ADP thành ATP
75. Meat with an appreciable myoglobin concentration changes from red
to grey or greyish-brown when cooked. The brown pigments formed
during cooking may include
1 - denatured globin nicotinamide hemichromes,
2 - denatured myoglobin,
3 - Maillard reaction products,
4 - metmyochromogen and
5 - haematin di-imadazole complexes.
Cooking makes myofibrils
stronger. The longer we cook
myofibrils, the tougher they
get. Cooking cross-links the
proteins. If sarcomere length is short,
there is more cross-linking and cooked
sracomeres are very strong
77. THỜI GIAN CO CỨNG
Thời gian co cứng là thời gian từ lúc
thú chết đến khi co cứng
Thời gian co cứng bị ảnh hƣởng bởi:
Enzyme tổng hợp và phân cắt ATP
Lƣợng creatine photphat, ATP và
glycogen
Thời gian co cứng kéo dài, pH giảm
từ từ và thấp nên chất lƣợng thịt tốt
78. SỰ BIẾN ĐỔI PROTEIN THỊT
SAU KHI CHẾT
Protein cơ: sự hình thành actomyosin, thịt
sẽ dai
Khả năng giữ nƣớc của protein thay đổi
Giai đoạn tiền co cứng: bình thƣờng
Giai đoạn co cứng: giảm
Giai đoạn sau co cứng: Khả năng giữ nƣớc
tăng do có sự chuyển động của các ion làm
tăng điện tích trong protein tơ cơ
79. SỰ MỀM THỊT SAU CO CỨNG
Thay đổi khả năng giữ nƣớc
Gia tăng độ mềm thịt do liên kết với nitơ phi
protein không tan: peptide, acid amin
Khi pH thấp, màng lipoprotein của lysozome
bị phá vỡ giải phóng ra cathepsins ( A, B, C,
D ) thủy phân protein ( pH tối thích = 4 )
Có sự tham gia của dipeptidase
Sự biến mất chất keo giữa các tơ cơ, có sự
hòa tan của Z - line
80. SỰ BIẾN ĐỔI THỊT DO VSV
Khi thú sống khỏe mạnh, mô cơ là vô khuẩn
Khi thú chết, sự thực bào ngừng lại, vi
khuẩn trong các hạch bạch huyết nhân ra
và lan tràn khắp mô cơ
TMAO bị khử bởi VSV và phản ứng enzyme
thành TMA cho mùi tanh, biểu hiện sự hƣ
hỏng của cá